Sequence alignment is a fundamental research method for modern biology. تسلسل المحاذاة هو طريقة بحث اساسية عن البيولوجيا الحديثة.
The sequence alignment and template structure are then used to produce a structural model of the target. ثم يتم استخدام محاذاة التسلسل وهيكل القالب لإنتاج نموذج هيكلي للهدف.
Both fields had developed combinations of sequence alignment operations to facilitate the comparison of whole sequences. طور كلا الحقلين مجموعة من عمليات محاذاة التسلسل لتسهيل المقارنة بين التسلسلات الكاملة.
Multiple sequence alignment is an extension of pairwise alignment to incorporate more than two sequences at a time. تعدد تسلسل المحاذاة هي امتداد لمحاذاة العشوائية لدمج أكثر من اثنين من سلاسل في وقت واحد.
In almost all sequence alignment representations, sequences are written in rows arranged so that aligned residues appear in successive columns. في تقريبا كل تمثيلات محاذاة التسلسلات ، التسلسلات مكتوبة في صفوف مرتبة حيث تظهر بقايا المنحازة في أعمدة متعاقبة.
The most common sequence alignment for protein is to look for similarity between different sequences in order to infer function or establish evolutionary relationships. سلسلة محاذاة البروتينالأكثر شيوعا هي للبحث عن التشابه بين مختلف السلاسل من أجل الاستدلال على وظيفة أو إقامة العلاقات التطورية.
FASTA takes a given nucleotide or amino acid sequence and searches a corresponding sequence database by using local sequence alignment to find matches of similar database sequences. فاستا يأخذ سلسلة النكليوتيد أو الحمض الأميني المعينة ويبحث قاعدة بيانات السلسلة المقابلة باستخدام التراصف التسلسلي المحلي لإيجاد نظائر لسلاسل قاعدة بيانات مماثلة.
Structural alignment is a valuable tool for the comparison of proteins with low sequence similarity, where evolutionary relationships between proteins cannot be easily detected by standard sequence alignment techniques. التراصف البنيوي يشكل أداة قيمة لمقارنة البروتينات ذات التشابه التسلسي الضئيل، حيث تكون العلاقات التطورية بين هذه البروتينات غير قابلة للكشف بسهولة عن طريق تقنيات التراصف التسلسلي المعيارية.
Proteins that do not share a common ancestor are very unlikely to show statistically significant sequence similarity, making sequence alignment a powerful tool for identifying the members of protein families. البروتينات التي لا تمتلك أصلا مشتركا من المستبعد ان تظهر احصائيا تشابه في تسلسل أحماضهم الأمينية، و ذلك يجعل تقنية ترتيب التسلسل أداة قوية في التعرف على أعضاء العائلة البروتينية.
However, multiple sequence alignment might reveal that helix-favoring amino acids occur at that position (and nearby positions) in 95% of homologous proteins spanning nearly a billion years of evolution. ومع ذلك، قد تكشف محاذاة تسلسل متعددة أن الأحماض الأمينية تفضل الحلزون تحدث في هذا الموقف (والمواقف القريبة) في 95٪ من البروتينات متماثلة التي تمتد ما يقرب من مليار سنة من التطور.
جوال إصدار